标题:牛凝血酶(Bovine Thrombin)的高比活应用及其在生物医学研究中的重要性摘要牛凝血酶(Bovine Thrombin),一种高比活度的丝氨酸蛋白水解酶,具有>2000 IU/mg的特异性活性,广泛应用于生物医学研究和临床,本文综述了牛凝血酶的分子特性、在血液凝固中的作用机制以及其在科研和工业生产中的应用。引言牛凝血酶是从牛血浆中提取的酶,分子量为37KD,由两条肽链(31KD和6KD)通过二硫键组成。作为凝血过程中的关键酶,牛凝血酶催化纤维蛋白原(fibrinogen)水解,形成纤维蛋白单体,进而促进血凝块的形成。由于其高度的序列专一性和水解效率,牛凝血酶不仅在生理止血中发挥作用,也作为分子生物学研究中的工具酶。材料与方法产品性质分析:分析牛凝血酶的CAS号、分子量、比活度、外观和纯度等物理化学性质。运输和保存方法:评估牛凝血酶的运输条件和长期储存稳定性。使用方法:探讨牛凝血酶在不同实验条件下的溶解、复溶和消化条件。随着医药科技的发展,透明质酸在医药这方面的应用将越来越多,包括作为药物载体和组织工程的基质。Recombinant Cynomolgus/Rhesus macaque FOLR1 Protein,His Tag

IdeSProtease全称免疫球蛋白G降解酶,酶活(Enzymeactivity)40U/μL酶活定义(UnitDefinition)在37℃条件下,反应30min,剪切>95%的1μg重组单克隆IgG所需要的酶量定义为一个活性单位。储存条件-25~-15℃保存,有效期1年。使用方法1.在消化液中加入适量IgG(加至5mg);2.在IgG样本中加入IdeS蛋白酶(每1μgIgG加入1个单位的IdeS);3.将样品置于37℃孵育30-60min。IdeS蛋白酶在中性pH或接近中性pH的缓冲中活性强。推荐反应缓冲是50mM磷酸钠,150mMNaCl(pH6.6),多数常见的生物缓冲也适用,比如Tris或PBS;注意:不在此pH范围(例如乙酸盐缓冲液)的缓冲也可能适用,但是孵育时间或酶量需要根据实际情况进行优化。注意事项1.IdeS不能识别切割小鼠IgG1/IgG2b,大鼠、猪、牛和山羊IgG,对小鼠IgG2a和IgG3具有中等酶切活性,酶切小鼠IgG2a和IgG3建议增加IdeS的用量(推荐用量为正常用量的5-10倍)。2.IdeS不能切割非IgG亚型的单抗分子,包括IgA、IgM、IgD和IgE。Recombinant Human SEZ6 Protein,His TagCB1受体分布于大脑和外周神经系统中,与多种生理功能有关,包括疼痛感知、食欲调节、情绪调节。

产品简介抑肽酶(Aprotinin),又称为抑蛋白酶肽,是一种竞争性、可逆的丝氨酸蛋白酶抑制剂,可与丝氨酸蛋白酶形成稳定复合物并阻断酶的活性位点,这种结合是可逆的,大多数的抑肽酶-蛋白酶复合物在极端的pH<3.0的条件下解除结合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽释放酶和血纤维蛋白溶酶,不能抑制Xa因子和凝血酶。从结构上来说,抑肽酶是一种来自牛肺的单体球状蛋白,由58个氨基酸组成并排列在具有三个交联二硫键的单个多肽链中。重组抑肽酶采用大肠杆菌表达,在GMP法规下生产,不含任何动物源成分,无动物源性的病毒污染,氨基酸序列与来源于牛肺的抑肽酶完全一致,具有与动物源性抑肽酶相同的酶学性质,可替代动物源性抑肽酶用于各种生物技术过程中,如:重组蛋白生产中抑制丝氨酸蛋白酶的活性;细胞培养等。另外,也提供来源于牛肺的抑肽酶(动物源性)酶活单位:能抑制1个胰蛋白酶单位的活力称为1个抑肽酶活力单位(EPU)。储存条件冻干粉2~8℃保存,有效期2年。使用方法抑肽酶与蛋白酶是等摩尔有效结合,推荐的结合pH>6.0,在pH<3.0的条件下不结合。可直接使用0.9%NaCl溶解,溶解后可-20℃储存。
产品性质英文别名(EnglishSynonym)Factor-1CAS号(CASNO.)9001-32-5外观(Appearance)白色至类白色冻干粉末或块状物蛋白含量(ProteinContent)50-70%protein((≥85%ofproteinisclottable)溶解性(Solubility)溶于0.9%生理盐水(10mg/ml),不溶于水运输和保存方法冰袋运输。-20℃保存,有效期4年。注意事项1)纤维蛋白原一般应采用37℃的生理盐水溶解,溶解时温度不宜过低,在4℃条件下以及不含盐的溶液中难以溶解。注意纤维蛋白原溶液在50℃以上变性,因此加热温度不宜超过50℃。2)为了您的安全和健康,请穿实验服并戴一次性手套操作。3)本产品作科研用途!储存液配制牛纤维蛋白原可溶于0.9%NaCl溶液,配制成2.5-10mg/ml的溶液于-20℃冻存,无菌过滤后可稳定保存约1周。注:①溶解时将本品缓慢置于37℃预热的生理盐水,可轻轻搅动使其慢慢溶解,不可旋涡震荡!②过滤时建议用0.2µm滤膜过滤,不可用0.1µm滤膜。可使用注射器缓慢过滤,不可用真空过滤。透明质酸的生物相容性使其在生物材料领域具有潜在应用,如作为药物递送载体。

分子结构:牛纤维蛋白原由两个相似的三聚体亚基组成,每个亚基包含Aα、Bβ和γ三个多肽链,通过二硫键和非共价键连接。生物学功能:牛纤维蛋白原在凝血级联反应中被凝血酶裂解为纤维蛋白单体,进而聚合形成稳定的纤维蛋白凝块,是止血和伤口修复的关键组分。医学应用:牛纤维蛋白原在心血管疾病、创伤以及药物开发中展现出潜在的应用价值。讨论分子特性:牛纤维蛋白原的分子结构为理解其在凝血过程中的功能提供了基础,同时为设计新型抗凝血药物提供了可能。疾病研究:牛纤维蛋白原在血栓形成和溶解中的作用,为研究如深静脉血栓、心肌梗死等疾病的分子机制提供了重要信息。生物医学应用:牛纤维蛋白原的稳定性和可用性使其成为研究血液凝固机制和开发新型生物材料的理想模型。通过使用PNGase F去除糖蛋白上的糖链,可以确定蛋白质是否发生糖基化,以及糖基化位点。Recombinant Mouse B2M/beta 2-Microglobulin Protein,hFc Tag
透明质酸以其独特的分子结构和理化性质在机体内发挥多种重要的生理功能,如润滑关节、调节血管壁的通透性。Recombinant Cynomolgus/Rhesus macaque FOLR1 Protein,His Tag
α-凝血酶(α-Thrombin)是一种高度特异性的丝氨酸蛋白酶,由凝血酶原(Prothrombin,II因子)经蛋白水解活化而来。它在凝血过程中起着非常重要的作用,不仅能够促使纤维蛋白凝块的产生,还负责提供反馈信号来寻找前辅因子:V因子和VIII因子。也可以用作血管收缩剂。在体内,活化的X因子(FactorXa)切割凝血酶原,释放出活性肽并将凝血酶切割成具有催化活性的α-凝血酶。α-凝血酶由一条轻链(Achain)(Mw~6,000)和一条重链(Bchain)(Mw~31,000)通过二硫键连接而成。某些情况下,α-凝血酶会发生自溶生成β-凝血酶和γ-凝血酶。β-凝血酶由对α-凝血酶A链水解并切割含有B链糖基化位点的小片段(B1,B2)组合而成。除了用于凝血研究之外,α-凝血酶还常用来位点特异性切割融合蛋白。基因重组时将凝血酶识别位点插入在目的蛋白与利于后续纯化和/或表达的多肽或者蛋白之间,通过凝血酶切割表达的重组子即可释放目的蛋白。凝血酶本身可通过亲和层析技术快速去除。本品是由匀质化的人凝血酶原经由Xa因子,Va因子和磷脂活化而得,经SDS-PAGE检测确保凝血酶原的完全活化,并以NIH凝血酶的标准品为参考,提供的酶活力不少于3091NIHU/mg。Recombinant Cynomolgus/Rhesus macaque FOLR1 Protein,His Tag
分泌型卷曲相关蛋白2(SFRP2)是Wnt通路的天然拮抗剂,亦能以非经典方式促进血管生成与胶原成熟,在心肌梗死修复、病基质重塑及干细胞微环境维持中扮演“双向调音师”。本品由HEK293真核分泌表达,完整覆盖信号肽至Netrin样结构域(aa 1-295),C端6×His标签经Ni-NTA与凝胶过滤两步纯化,SDS-PAGE呈单一条带,纯度≥98%;内素<0.03 EU/μg,可直接用于小鼠皮下或心肌注射。功能验证:SPR测定其与Wnt3a的抑制常数Ki=4.6 nM,100 ng/mL即可阻断β-catenin核转位;在HUVEC管腔形成实验中,50 ng/mL重组SFRP2将总管长提升2.1...