SIGIRR(Single Ig IL-1R Related molecule,又称TIR8)是IL-1R超家族中只有的抑制型受体,通过阻断MyD88、TRIF招募,抑制TLR/IL-1β过度信号,在脓毒症、肠炎及自身免疫疾病中发挥关键刹车作用。本品采用CHO-K1真核表达,完整胞外Ig结构域(aa 1-118)融合人IgG1 Fc形成稳定二聚体,经Protein A、离子交换两步纯化,SDS-PAGE非还原条带≈75 kDa,纯度≥98%;内素<0.05 EU/μg,可直接用于小鼠体内干预实验。功能验证:SPR测定其与TLR4共受体MD-2亲和力KD=8.3 nM;在THP-1巨噬细胞模型中,100 ng/mL重组SIGIRR-hFc可阻断LPS诱导的NF-κB报告基因活性下降70%,并减少IL-6分泌至基线水平。hFc标签兼容ELISA、流式及免疫共沉淀,可用于定量检测炎症患者血清sSIGIRR水平,亦可固定于芯片高通量筛选激动型或拮抗型抗体。该蛋白为解析先天免疫稳态机制、开发SIGIRR靶向抗疗法提供了高活性、标准化的研究级试剂。AdvanceFast PCR Master Mix (2×) (With Dye) 广泛应用于常规PCR、基因克隆、复杂模板扩增以及高通量建库等场景。Recombinant Rat IL-1RA

重组人Siglec-8蛋白(His-Avi Tag)是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白,融合了His和Avi双标签,兼具纯化便捷性和高灵敏度检测能力。Siglec-8主要表达于嗜酸性粒细胞、肥大细胞和嗜碱性粒细胞等炎症细胞,通过识别糖基化配体,调节这些细胞的活化和凋亡,是过敏反应和炎症研究的关键靶点。该蛋白的His标签便于通过Ni-NTA磁珠进行快速纯化,而Avi标签可在体外被BirA酶定点生物素化,结合链霉亲和素(Streptavidin)实现极高的检测灵敏度和特异性。其纯度高达95%以上(经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证),内素水平低于0.1 EU/μg,确保实验结果的可靠性。在实验应用中,重组人Siglec-8蛋白(His-Avi Tag)可用于多种场景。通过流式细胞术,可检测Siglec-8在炎症细胞表面的表达水平;利用生物素化的Siglec-8蛋白进行ELISA或SPR实验,可精确测定其与配体的结合亲和力,为药物筛选和机制研究提供重要数据。此外,该蛋白还可用于体外细胞实验,研究Siglec-8对炎症细胞凋亡的诱导作用,进一步揭示其在过敏和炎症反应中的调控机制。总之,重组人Siglec-8蛋白(His-Avi Tag)凭借其独特的双标签设计和高质量标准,成为研究过敏和炎症反应机制以及开发相关治药物的得力助手。DpnI酶预混液中的高保真DNA聚合酶具有3'-5'外切酶活性,能够有效降低错误率,提高扩增产物的准确性。

在基因工程的微观世界中,AciI酶犹如一位精细的“导航员”,为科学家们在复杂而浩瀚的基因海洋中指引着方向。它是一种限制性核酸内切酶,凭借其独特的识别序列和切割能力,成为现代替物技术中不可或缺的工具之一。AciI酶的识别序列是“CC^CAGAGG”,这一序列在DNA分子中相对罕见,使得AciI在切割过程中展现出极高的特异性。它会在识别到该序列后,精确地在“^”标记的位置将DNA链切断,这种切割方式能够产生黏性末端,为后续的基因重组提供了便利条件。在基因工程中,AciI酶的精细切割能力被广泛应用于基因克隆和重组DNA的构建。科学家们可以利用AciI酶将目标基因从复杂的基因组中精细地分离出来,就像从一座巨大的宝藏中找到那颗比较好珍贵的宝石。随后,通过DNA连接酶,将切割后的基因片段与载体DNA连接起来,构建出能够高效表达目标蛋白的重组载体。AciI酶的另一个重要应用是基因分析。通过观察AciI酶对不同DNA样本的切割模式,科学家可以分析基因的多态性,进而推断出基因的结构和功能差异。这种技术在遗传病诊断和基因多样性研究中具有重要意义。
重组人ITCH蛋白是一种重要的E3泛素连接酶,属于HECT(Homologous to E6AP C-Terminus)家族,在蛋白质降解、信号转导和免疫调节等多种细胞过程中发挥关键作用。ITCH蛋白通过催化底物蛋白的泛素化,调控其降解或功能改变,从而参与细胞周期、炎症反应和应激响应等生物学过程。该重组蛋白通常采用真核表达系统(如昆虫细胞或哺乳动物细胞)制备,以确保其正确的折叠和酶活性。ITCH蛋白具有典型的HECT结构域,能够特异性识别并结合底物蛋白,通过泛素-蛋白酶体途径介导其降解。其重组表达形式为研究人员提供了高纯度、高活性的蛋白工具,便于进行体外泛素化实验、蛋白相互作用研究及药物筛选等应用。ITCH在免疫调节中尤为重要,能够调控T细胞活化、细胞因子信号及NF-κB通路。其功能异常与多种疾病相关,包括自身免疫病、炎症性疾病及某些病。因此,重组人ITCH蛋白不仅是研究泛素化机制和信号通路的重要工具,也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持。含有经过优化的耐植物抑制剂的DNA聚合酶,能够有效耐受植物组织中的多酚、单宁、多糖等常见抑制剂。

重组人SLAMF1蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白,主要包含SLAMF1的胞外区,融合了hFc标签,便于纯化和检测。SLAMF1(Signaling Lymphocyte Activation Molecule Family Member 1),也称为CD150,是一种共刺激分子,广表达于免疫细胞(如T细胞、B细胞和巨噬细胞)表面,通过同型或异型相互作用调节免疫细胞的启动和信号转导。SLAMF1的功能与机制SLAMF1在免疫细胞的启动和信号转导中发挥重要作用。它通过与自身或其他SLAM家族成员(如SLAMF4、SLAMF6)结合,传递启动信号,促进免疫细胞的增殖、分化和细胞因子分泌。SLAMF1的信号转导依赖于其胞内段的免疫受体酪氨酸启动基序(ITAM),启动后可招募多种信号分子,如Syk和PI3K,进而调节免疫反应。此外,SLAMF1在免疫细胞间的相互作用中也起到关键作用,影响免疫细胞的协同启动和免疫应答。重组人SLAMF1蛋白的特点重组人SLAMF1蛋白具有以下明显特点:高纯度:纯度≥95%(经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证),确保实验结果的可靠性。低内素:内素水平<0.1 EU/μg,适合用于细胞实验和体内研究。功能完整:保留了天然SLAMF1的结合位点和信号转导功能。AatII酶的发现和应用,极大地推动了基因工程的发展。NcoI限制性内切酶
与其他Cas12蛋白相比,FnCas12a蛋白的分子量较小,大约在400-700个氨基酸之间。Recombinant Rat IL-1RA
重组人TNFRSF12A蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白,融合了hFc标签,便于纯化和检测。TNFRSF12A(Tumor Necrosis Factor Receptor Superfamily Member 12A),也称为TWEAKR或Fn14,是TNF受体超家族的重要成员,广参与炎症反应、细胞存活和组织修复。它在多种生物学过程中发挥关键作用,尤其是在炎症和瘤微环境中。TNFRSF12A的功能与机制TNFRSF12A通过其胞外区与配体TWEAK(TNF-like weak inducer of apoptosis)结合,启动下游的信号通路。TWEAK是一种多功能细胞因子,能够通过TNFRSF12A调节多种细胞类型的功能。TNFRSF12A的信号转导依赖于其胞内段的结构域,能够启动NF-κB、MAPK和JNK等信号通路,进而调节细胞的存活、增殖和炎症反应。在炎症条件下,TNFRSF12A的高表达与组织损伤和修复密切相关。此外,TNFRSF12A在瘤微环境中也发挥重要作用,促进肿瘤细胞的存活和血管生成。重组人TNFRSF12A蛋白(hFc Tag)的特点重组人TNFRSF12A蛋白(hFc Tag)具有以下明显特点:高纯度:纯度≥95%(经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证),确保实验结果的可靠性。低内素:内素水平<0.1 EU/μg,适合用于细胞实验和体内研究。Recombinant Rat IL-1RA
重组人Tenascin蛋白(His Tag)是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白,融合了His标签,便于纯化和检测。Tenascin是一种大型细胞外基质糖蛋白,广参与细胞黏附、迁移、增殖和分化等生物学过程,在胚胎发育、组织修复和瘤发生中发挥重要作用。Tenascin的功能与机制Tenascin通过其多个结构域(如EGF样结构域、纤维素样结构域)与其他细胞外基质蛋白(如胶原蛋白、纤连蛋白)相互作用,调节细胞外基质的组装和重塑。此外,Tenascin还通过与细胞表面受体(如整合素)结合,影响细胞的黏附、迁移和增殖。在胚胎发育过程中,Tenascin对身体形成和组织分化至关重要。在瘤发生中,Tena...