重组人整合素αVβ8(ITGAV&ITGB8)异源二聚体蛋白(His-Avi标签)是一种重要的细胞表面受体,广参与细胞与细胞外基质之间的相互作用,在组织发育、免疫调节及发生等生理和病理过程中发挥关键作用。整合素αVβ8由αV(ITGAV)和β8(ITGB8)两个亚基组成,主要在神经组织、上皮细胞及某些免疫细胞中表达,具有独特的配体结合特性,尤其与潜伏性TGF-β启动密切相关。该重组蛋白通过哺乳动物细胞表达系统制备,确保了其天然构象和生物活性。其N端融合了His标签,便于通过金属螯合亲和层析进行高效纯化;同时带有Avi标签,可在体内或体外通过生物素连接酶实现特异性生物素化,极大提高了其在ELISA、表面等离子共振(SPR)及细胞功能检测等实验中的应用灵活性。αVβ8异源二聚体蛋白在神经发育、免疫调节及微环境研究中具有重要价值,尤其适用于研究其与TGF-β的相互作用机制。其高纯度、高稳定性和良好的批间一致性,使其成为药物筛选、抗体开发及基础研究的理想工具,为深入探索整合素介导的生物学过程提供了可靠平台。来源于Francisella tularensis:FnCas12a是一种来源于Francisella tularensis菌株的核酸内切酶。Recombinant Human aFGF

重组人TNFSF15蛋白(HisTag)是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白,融合了His标签,便于纯化和检测。TNFSF15(TumorNecrosisFactorSuperfamilyMember15),也称为VEGI(VascularEndothelialGrowthInhibitor),是TNF超家族的重要成员,广参与免疫调节、炎症反应和血管生成的调控。它在多种生物学过程中发挥关键作用,尤其是在免疫细胞的启动和组织修复过程中。TNFSF15的功能与机制TNFSF15通过其胞外区与受体(如TNFRSF25)结合,启动下游的信号通路。TNFSF15的信号转导依赖于其受体的胞内段结构域,能够启动NF-κB、MAPK和JNK等信号通路,进而调节细胞的存活、增殖和炎症反应。在免疫系统中,TNFSF15通过启动免疫细胞(如T细胞和树突状细胞),促进免疫反应。此外,TNFSF15在血管生成中也发挥重要作用,通过抑制血管内皮细胞的增殖和迁移,调节血管的形成。TNFSF15的功能异常与多种疾病相关,如自身免疫性疾病、炎症性疾病和瘤。重组人TNFSF15蛋白(HisTag)的特点重组人TNFSF15蛋白(HisTag)具有以下明显特点:高纯度:纯度≥95%(经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证),确保实验结果的可靠性。低内素:内素水平<0.1EU/μg,适合用于细胞实验和体内研究。Recombinant Human aFGF这种预混液结合了热启动技术和荧光染料,为高效、准确的基因扩增提供了强大的支持。

重组人ITCH蛋白是一种重要的E3泛素连接酶,属于HECT(Homologous to E6AP C-Terminus)家族,在蛋白质降解、信号转导和免疫调节等多种细胞过程中发挥关键作用。ITCH蛋白通过催化底物蛋白的泛素化,调控其降解或功能改变,从而参与细胞周期、炎症反应和应激响应等生物学过程。该重组蛋白通常采用真核表达系统(如昆虫细胞或哺乳动物细胞)制备,以确保其正确的折叠和酶活性。ITCH蛋白具有典型的HECT结构域,能够特异性识别并结合底物蛋白,通过泛素-蛋白酶体途径介导其降解。其重组表达形式为研究人员提供了高纯度、高活性的蛋白工具,便于进行体外泛素化实验、蛋白相互作用研究及药物筛选等应用。ITCH在免疫调节中尤为重要,能够调控T细胞活化、细胞因子信号及NF-κB通路。其功能异常与多种疾病相关,包括自身免疫病、炎症性疾病及某些病。因此,重组人ITCH蛋白不仅是研究泛素化机制和信号通路的重要工具,也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持。
在现代替物技术的微观世界中,限制性核酸内切酶是基因工程的关键工具之一,而 ApaI 便是其中一位“精细切割手”。它以其高度的特异性和精细的切割能力,在基因工程、分子生物学研究以及遗传学等领域发挥着重要作用。ApaI 的识别序列是“GGG^CCC”,这一序列在基因组中相对罕见,使得 ApaI 能够在特定位置进行切割。它会在识别到该序列后,在“^”标记的位置将 DNA 链切断,产生黏性末端。这种切割方式使得 ApaI 在基因克隆和重组 DNA 构建中具有独特的优势。在基因工程中,ApaI 的应用极为广。科学家可以利用它将目标基因从复杂的基因组中精细地分离出来,再通过 DNA 连接酶将切割后的基因片段与载体 DNA 连接起来,构建出能够高效表达目标蛋白的重组载体。这一过程不仅需要精细的切割,还需要切割后的片段能够完美匹配,而 ApaI 的黏性末端特性正好满足了这一需求。ApaI 的另一个重要应用是基因分析。通过观察 ApaI 对不同 DNA 样本的切割模式,科学家可以分析基因的多态性,进而推断出基因的结构和功能差异。这种技术在遗传病诊断和基因多样性研究中具有重要意义。例如,在某些遗传病的研究中,ApaI 可以用来检测基因突变,帮助科学家更好地理解疾病的遗传机制。在基因编辑过程中,Pfu DNA Polymerase 可用于合成高质量的单链或双链DNA修复模板。

定点突变R119A破坏了Siglec-10与唾液酸配体的关键盐桥,使该蛋白丧失天然结合活性,却保留完整IgV结构域与抗体识别表位。融合His-Avi双标签后,既可通过Ni-NTA实现一步纯化,又能在体外被BirA酶单点生物素化,生成均一、定向固定的表面探针。哺乳动物表达系统保证真糖基化,>98%纯度(SEC-HPLC),内素<0.05 EU/μg,适用于流式、SPR、ELISA等反向验证实验:将其包被于链霉亲和素芯片,可直接区分抗体或候选药物的配体阻断能力;与野生型共孵育,可定量测定小分子或糖聚合物对Siglec-10的抑制常数。每批次附配体缺失验证报告,4℃稳定两周,-80℃长期保存,是研究肿瘤免疫逃逸、神经炎症及CAR-T安全开关的必备阴性对照。去泛素化酶(Deubiquitinating enzymes, DUBs)可以去除泛素化蛋白上的泛素链,使泛素分子得以回收和再利用。Recombinant Rat Coagulation Factor IIProtein,His Tag
这种预混液为植物基因组学研究提供了一种快速、高效且经济的解决方案。Recombinant Human aFGF
重组人Siglec-9蛋白(His-Avi Tag)是一种融合了His和Avi双标签的重组蛋白,通过哺乳动物细胞表达系统制备而成。这种设计不仅便于蛋白的纯化,还为高灵敏度检测和功能研究提供了便利。Siglec-9是一种唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素,主要在髓系细胞(如单核细胞、巨噬细胞和树突状细胞)上表达,通过识别糖基化的配体,调节免疫细胞的活化和功能,参与炎症反应和免疫调节。特点与优势重组人Siglec-9蛋白(His-Avi Tag)具有以下明显特点:高纯度:纯度≥95%(经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证),确保实验结果的可靠性。低内素:内素水平<0.1 EU/μg,适合用于细胞实验和体内研究。功能完整:保留了天然Siglec-9的唾液酸结合位点和免疫调节功能。双标签设计:His标签便于通过Ni-NTA磁珠进行快速纯化,Avi标签可在体外被BirA酶定点生物素化,结合链霉亲和素(Streptavidin)实现极高的检测灵敏度和特异性。实验应用重组人Siglec-9蛋白(His-Avi Tag)在多种实验中表现出色:流式细胞术:通过生物素化的Siglec-9蛋白,结合链霉亲和素-荧光素,可高效检测Siglec-9在免疫细胞表面的表达水平。ELISA和SPR:用于测定Siglec-9与配体的结合能力,筛选潜在的抑制剂或激动剂。Recombinant Human aFGF
重组人LEPR蛋白(RecombinantHumanLeptinReceptor,HisTag)是一种重要的细胞表面受体,属于I类细胞因子受体家族,主要表达于下丘脑、肝脏、脂肪组织及免疫细胞中。LEPR(LeptinReceptor)是瘦素(Leptin)的主要功能受体,通过与瘦素结合,参与调控能量代谢、食欲、体重平衡及免疫反应等多种生理过程。该重组蛋白通常采用真核表达系统(如HEK293细胞)制备,确保了其天然构象和生物活性。其N端融合了His标签,便于通过Ni-NTA亲和层析进行高效纯化,获得高纯度、高稳定性的蛋白产物。这种设计不仅提高了蛋白的溶解性和稳定性,也方便了后续的实验操作,如EL...