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重组人TEM1蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白,融合了hFc标签,便于纯化和检测。TEM1(Tumor Endothelial Marker 1),也称为CD320,是一种特异性表达于瘤血管内皮细胞的膜蛋白,在正常组织中几乎不表达。TEM1在瘤血管生成、瘤生长和转移中发挥重要作用,是肿瘤免疫治和抗血管生成治的重要靶点。TEM1的功能与机制TEM1主要通过调节瘤血管内皮细胞的增殖、迁移和存活,促进瘤血管生成。它通过与配体(如DLL4)结合,启动Notch信号通路,进而调节血管内皮细胞的分化和成熟。此外,TEM1还通过与整合素等细胞表面受体相互作用,影响细胞外基质的重塑和细胞黏附。TEM1的高表达与瘤的侵袭性和不良预后密切相关,使其成为瘤诊断和治的潜在标志物。重组人TEM1蛋白(hFc Tag)的特点重组人TEM1蛋白(hFc Tag)具有以下明显特点:高纯度:纯度≥95%(经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证),确保实验结果的可靠性。低内素:内素水平<0.1 EU/μg,适合用于细胞实验和体内研究。功能完整:保留了天然TEM1的配体结合位点和信号转导功能。hFc标签:便于通过抗人IgG抗体进行检测和免疫沉淀实验。

Cas12a同源物能够识别更简单的PAM序列(如5-TTN),这使得基因组的覆盖率显著提高。Recombinant Human ACE2/ACEH Protein,hFc Tag

Recombinant Human ACE2/ACEH Protein,hFc Tag,标准物质

重组人TGF-β RII蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白,融合了hFc标签,便于纯化和检测。TGF-β RII(Transforming Growth Factor-β Receptor II)是TGF-β信号通路的关键受体,广参与细胞增殖、分化、凋亡和细胞外基质重塑等生物学过程,在胚胎发育、组织修复和瘤发生中发挥重要作用。TGF-β RII的功能与机制TGF-β RII是一种跨膜受体蛋白,属于丝氨酸/苏氨酸激酶受体家族。它通过与TGF-β配体(如TGF-β1、TGF-β2、TGF-β3)结合,启动下游的Smad信号通路,调节基因表达。TGF-β RII在中起双重作用:在正常生理条件下,它抑制细胞增殖,促进细胞分化和组织修复;在瘤发生中,TGF-β RII的功能异常可能导致肿瘤细胞的侵袭和转移。此外,TGF-β RII还参与调节免疫反应和细胞凋亡。重组人TGF-β RII蛋白(hFc Tag)的特点重组人TGF-β RII蛋白(hFc Tag)具有以下明显特点:高纯度:纯度≥95%(经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证),确保实验结果的可靠性。低内素:内素水平<0.1 EU/μg,适合用于细胞实验和体内研究。功能完整:保留了天然TGF-β RII的配体结合位点和信号转导功能。hFc标签:便于通过抗人IgG抗体进行检测和免疫沉淀实验。Recombinant Mouse IL-5牛痘DNA拓扑异构酶I的反应温度为37°C。在这个温度下,酶的活性高,能够有效地进行DNA的切割和连接。

Recombinant Human ACE2/ACEH Protein,hFc Tag,标准物质

重组人STAT4蛋白(His Tag)是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白,融合了His标签,便于纯化和检测。STAT4(Signal Transducer and Activator of Transcription 4)是一种重要的转录因子,广参与免疫细胞的信号转导和基因表达调控,在免疫反应和炎症过程中发挥关键作用。STAT4的功能与机制STAT4是JAK-STAT信号通路的关键成员,主要在T细胞、巨噬细胞和树突状细胞中表达。它通过与细胞因子受体(如IL-12R和IL-23R)结合的JAK激酶相互作用,被磷酸化启动后进入细胞核,调控多种免疫相关基因的表达。STAT4在Th1细胞分化、巨噬细胞活化和炎症反应中起重要作用,其功能异常与自身免疫疾病(如系统性红斑狼疮、类风湿性关节炎)和慢性炎症密切相关。重组人STAT4蛋白(His Tag)的特点重组人STAT4蛋白(His Tag)具有以下明显特点:高纯度:纯度≥95%(经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证),确保实验结果的可靠性。低内素:内素水平<0.1 EU/μg,适合用于细胞实验和体内研究。功能完整:保留了天然STAT4的磷酸化位点和转录启动功能。实验应用重组人STAT4蛋白(His Tag)在多种实验中表现出色:流式细胞术:检测STAT4在免疫细胞中的表达水平。

在现代替物技术的微观世界中,限制性核酸内切酶是基因工程的关键工具之一,而 AscI 便是其中一位“稀有切割手”。它以其独特的识别序列和精细的切割能力,在基因工程、分子生物学研究以及遗传学等领域发挥着重要作用。AscI 的识别序列是“GG^CGCGCC”,这一序列在基因组中极为罕见,使得 AscI 的切割位点相对稀少。这种稀有性使得 AscI 在处理复杂基因组时具有独特的优势,能够避免过度切割导致的片段过小或信息丢失。AscI 会在“^”标记的位置将 DNA 链切断,产生黏性末端,这种黏性末端的特性使得 AscI 在基因克隆和重组 DNA 构建中具有独特的优势。在基因工程中,AscI 的应用极为广。科学家可以利用它将目标基因从复杂的基因组中精细地分离出来,再通过 DNA 连接酶将切割后的基因片段与载体 DNA 连接起来,构建出能够高效表达目标蛋白的重组载体。这种精细的切割能力使得 AscI 成为处理大型基因组或复杂基因片段时的理想选择。AscI 的另一个重要应用是基因分析。通过观察 AscI 对不同 DNA 样本的切割模式,科学家可以分析基因的多态性,进而推断出基因的结构和功能差异。这种技术在遗传病诊断和基因多样性研究中具有重要意义。Pfu DNA Polymerase在基因克隆中的应用:Pfu DNA Polymerase常用于基因克隆,确保DNA片段的高精度复制。

Recombinant Human ACE2/ACEH Protein,hFc Tag,标准物质

重组人Jagged 1蛋白(Recombinant Human Jagged 1)是Notch信号通路的重要配体之一,广参与细胞命运决定、组织发育、血管生成及免疫调节等关键生物过程。Jagged 1是一种跨膜蛋白,其胞外结构域包含多个EGF样重复序列,与Notch受体结合后启动下游信号通路,调控基因表达,影响细胞增殖、分化和凋亡。该重组蛋白通常采用真核表达系统(如HEK293细胞)制备,确保其正确的折叠和糖基化修饰,从而保持其天然生物活性。重组Jagged 1蛋白可用于体外细胞功能实验、Notch信号通路启动研究及药物筛选等领域。其高纯度和高活性使其成为研究Notch通路的理想工具。在临床应用方面,Jagged 1的异常表达与多种疾病密切相关,包括Alagille综合征、某些病及免疫系统疾病。因此,重组人Jagged 1蛋白不仅为基础研究提供了重要支持,也为开发靶向Notch通路的治策略提供了有力工具,具有重要的科研和临床价值。Phusion Master Mix的成分为Phusion DNA聚合酶,这是一种通过融合技术开发的高保真酶,具有极低的错误率。Recombinant Human CD200/OX2 (His Tag)

Phusion DNA Polymerase是一种高性能的热稳定DNA聚合酶,以其高保真度快速扩增和稳健反应而闻名于科研领域。Recombinant Human ACE2/ACEH Protein,hFc Tag

重组人TFPI蛋白(His-Avi Tag)是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白,融合了His和Avi双标签,便于纯化和高灵敏度检测。TFPI(组织因子途径抑制因子)是一种重要的抗凝血蛋白,广参与血液凝固和炎症反应的调节。TFPI通过抑制组织因子(TF)引发的外源性凝血途径,维持血液的正常流动性和凝固平衡。TFPI的功能与机制TFPI通过其Kunitz样结构域与组织因子(TF)和因子VIIa复合物结合,抑制外源性凝血途径的启动。TFPI还通过与蛋白C和蛋白S相互作用,调节内源性凝血途径,进一步维持血液凝固的动态平衡。此外,TFPI在炎症反应中也发挥重要作用,通过抑制炎症细胞的活化和细胞因子的释放,减轻炎症损伤。TFPI的功能异常与多种疾病相关,如血栓形成、出血性疾病和炎症性疾病。重组人TFPI蛋白(His-Avi Tag)的特点重组人TFPI蛋白(His-Avi Tag)具有以下明显特点:高纯度:纯度≥95%(经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证),确保实验结果的可靠性。低内素:内素水平<0.1 EU/μg,适合用于细胞实验和体内研究。功能完整:保留了天然TFPI的抗凝血活性和炎症调节功能。双标签设计:His标签便于通过Ni-NTA磁珠进行纯化。Recombinant Human ACE2/ACEH Protein,hFc Tag

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重组人SP17蛋白(HisTag)是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白,融合了His标签,便于纯化和检测。SP17(SpermProtein17)是一种液体特异性蛋白,主要存在于液体中,参与精子的成熟和受精过程。它在生殖生物学和男性不育研究中具有重要的应用价值。SP17的功能与机制SP17在精子的成熟过程中发挥重要作用。它通过与精子表面的受体结合,调节精子的运动能力和受精能力。此外,SP17还参与精子的保护机制,防止精子在生殖道中的损伤。SP17的功能异常与男性不育症密切相关,其表达水平的变化可能影响精子的质量和受精能力。重组人SP17蛋白(HisTag)的特点重组人SP17蛋白(HisTag...

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